10月2日，《自然》杂志在线发表了我国科学家的一项关于免疫系统如何发挥作用的重要成果。通过海量的实验与计算，来自中国科学院物理所、中国医学科学院等单位的研究人员，成功解析与原核短Ago系统相关的高分辨率三维蛋白结构，同时彻底弄清楚了原核短Ago系统在病毒入侵前后所发生的结构变化。
Argonaute（Ago）蛋白是一种能够接受外源核酸诱导，并行使防御机制对抗入侵者的功能载体。在生命体健康的情况下，Ago蛋白会以个体的形式在生命体内游弋。当检测到病毒的核酸入侵时，它们会迅速组合成功能单位，迅速分解体内的辅酶I。辅酶I参与生命体内的糖酵解、呼吸链等生命活动，它的大量消耗意味着被病毒感染的生命体会迅速走向死亡。而随着宿主的死去，入侵的病毒同样无法继续生存，从而不可能继续复制再去侵染其他的生命体。早在20世纪50年代，科学家们就通过间接的手段检测到了生命体内存在着这种同归于尽的自我保护行为，但受限于当时的软硬件水平，这一过程的实现机制，一直是困扰科学家们的谜题。
该研究通过高分辨冷冻电镜技术与自主研发的自动化结构解析策略，在数百万计的冷冻电镜蛋白质颗粒中，高效地筛选并重构了与原核短Ago系统相关的高分辨率三维蛋白结构，并以此结构为基础结合体外功能实验，彻底揭示了原核短Ago系统在病毒入侵前后所发生的结构变化。
